XÂY DỰNG PROBE ĐỂ KHAI THÁC VÀ CHỌN GEN MÃ HOÁ ΒETA-GLUCOSIDASE GH3 TỪ DỮ LIỆU GIẢI TRÌNH TỰ DNA METAGENOME VI KHUẨN DẠ CỎ DÊ

Nguyễn Khánh Hoàng Việt1,2,3, Đỗ Thị Huyền1,3, Nguyễn Hữu Đức4, Vũ Thị Ly3, Trương Nam Hải1,3
1 Viện Công nghệ sinh học, Viện Hàn lâm KH&CN Việt Nam
2 Viện Công nghệ mới, Viện Khoa học và Công nghệ quân sự
3 Học viện Khoa học và Công nghệ, Viện Hàn lâm KH&CN Việt Nam
4 Học viện Nông nghiệp Việt Nam

Nội dung chính của bài viết

Tóm tắt

PROBE DESIGN FOR EXPLOITING GENES ENCODING BETA- GLUCOSIDASE GH3 FROM DNA METAGENOME OF BACTERIA IN GOAT RUMEN

Beta-glucosidase enzyme belongs to family GH3 is widely used in food, medicine and pharmaceutical industries. In order to quickly search for these enzyme coding sequences from DNA metagenomic data, in this study, bacterial-derived enzyme-coding sequences which was investigated empirically on the CAZy database was collected. By analogy, we have developed that a specific probe for beta-glucosidase GH3 had a length of 330 amino acids, which contains 26 conserved residues in all sequences, 37 residues similar in almost sequences, and 21 residues conserved in many sequences and homologous with all the reference sequences with the lowest coverage and identity of 79% and 38% respectively and max score of 122. Probe was used and extracted 59 coded sequences of beta-glucosidase GH3 from the metagenome DNA sequences of goat rumen bacteria. The most ORFs were annotated as beta-glucosidase GH3 by KEGG and CAZy. The sequences are estimated to have a tertiary structure similar to beta-glucosidase.

Chi tiết bài viết

Tài liệu tham khảo

1. Nguyễn Khánh Hoàng Việt, Lê Tùng Lâm, Phùng Thị Lan, Đỗ Thị Huyền, Trương Nam Hải, Nghiên cứu biểu hiện GPECS1 mã hóa pectinesterase khai thác từ dữ liệu giải trình tự DNA metagenome vi khuẩn dạ cỏ dê trong tế bào Escherichia coli, sử dụng vector pET22b(+), Tạp chí Y học Việt Nam, 2017, 468:197-203.
2. Cantarel B.L., Coutinho P.M., Rancurel C., Bernard T., Lombard V., Henrissat B., The Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy): an expert resource for glycogenomics, Nucleic Acids Research, 2009, 37:233-238.
3. Do T.H., Le N.G., Dao T.K., Nguyen T.M.P., Le T.L., Luu H.L., Nguyen K. H.V., Nguyen V.L., Le L.A., Phung T.N., Straalen N.M., Roelofs D., Truong N. H., Metagenomic insights into lignocellulose-degrading genes through Illumina-based de novo sequencing of the microbiome in Vietnamese native goats rumen, Journal of General and Applied Microbiology, accepted 2017.
4. Henrissat B., A classification of glycosyl hydrolases based on amino acid sequence similarities, Biochemical Journal, 1991, 280(2):309-316.
5. Lombard V., Golaconda R.H., Drula E., Coutinho P.M., Henrissat B., The Carbohydrate-Active EnZymes database (CAZy) in 2013, Nucleic Acids Research, 2014, 42:490-495.
6. Mitsuhashi M., Cooper A., Ogura M., Shinagawa T., Yano K., Hosokawa T., Oligonucleotide probe design: a new approach, Nature, 1994, 367(6465):759-761.
7. Shallom D., Shoham Y., Microbial hemicellulases, Current Opinion in Microbiology, 2003, 6(3):219-228.